http://homepage.mac.com/danielbalas/BDDMOL/devprecoce/devprec/devprec1.html  

Des ARN messagers d'origine maternelle s'accumulent pendant l'ovogenèse. Ainsi, l'ARNm Vg1, qui code une protéine apparenté au TGFß (transforming growth factor fi), est d'abord mis en réserve de manière uniforme dans l'ensemble du cytoplasme ovocytaire. Puis il subit une translocation qui met en jeu un «rail » de microtubules. Ce déplacement des ARNm Vg1 aboutit à restreindre leur localisation à la partie corticale du cytoplasme de l'hémisphère végétatif. Le maintien de cette distribution asymétrique fait intervenir un complexe protéique d'ancrage des ARNm Vg1 aux micro filaments d'actine du cortex végétatif D'autres ARNm maternels, tels que l'ARNm XWnt11 (codant une protéine de la famille Wnt) et l'ARNm Xcat2 (codant une protéine apparenté à Nanos de la drosophile) vont aussi occuper préférentiellement le pôle végétatif de l'ovocyte du xénope. En raison de la distribution asymétrique de certains ARNm maternels, les blastomères issus de la segmentation du zygote ne contiendront pas tous 1 a même information maternelle, ce qui contribue à leur détermination.
L'axe pôle animal/pôle végétatif est donc établi très tôt, et correspond approximativement à la future polarité antéropostérieure de l'embryon 

small nuclear binonucleoprotein particles = petites particules ribonucléoprotéiques nucléaires (pRNPn)

qui sont en fait
des snRNAs (small nuclear RNAs) associés à des protéines

l'ARN tout comme l'ADN n'est pas libre dans le noyaux. En effet, les RNP(= Ribonucléiques protéines) sont de grosses protéines liées à l'ARN pré-messager lui permettant de subir l'épissage, elles sont en quelques sortes les histones de l'ARN. Il y a 20 protéines impliquées dans ces RNP. Par exemple : à un ARNsn (small nuclear) correspond un RNPsn. Les splicéosomes, appelés pariculles d'épissages, sont formés de RNPsn + ARN pré-messager. À l'heure actuelle, on ne connaît pas l'interaction exacte entre ARN prés-m et RNPsn.

Les RNPsn ont 3 fonctions :

* Épissage alternatif,
* Structure des splicéosomes et
* Assemblage des splicéosomes

Chez l'humain ce sont surtout les RNPsn U1 qui interviennent dans les splicéosomes.

les snRNP U2, U4, U5 et U6 ont eux aussi une grande importance dans l'épissage des exons pour les ARN messagers :

U1 sert à la reconnaissance de la séquence consenus GUAAGU contenue au début de l'intron (après l'exon d'amont).

U2 se fixe ensuite dessus, ce qui necessite de l'énérgie et donc l'hydrolyse de l'ATP.

viennent ensuite se fixer U4, U5 et U6 pour former le splicéosome complet.

U4 et U6 liés par liaison hydrogène arrivent ensemble.

U5, quant à lui se fixe près du site accepteur d'epissage (donc avant l'exon d'aval), ce qui permet le rappochement des deux exons. par la suite,

U6 va se désengager de U4 pour venir se fixer sur U2 et former ensemble le centre catalytique du splicéosome.

U3 catalyse la maturation de l'ARNr 45s

 

Certains tARN sont capables de supprimer les effets de certaines mutations, on les appele les tARN suppresseurs. Ils ont été particulièrement étudiés chez le colibacille et la levure, mais ils ont été décelés ches les mammifères. L'apparition prématurée d'un codon stop ou codon non-sens (UAA, UAG ou UGA) aboutit à l'arrêt prématuré de la traduction protéique à ce niveau. La protéine est donc raccourcit. Un gène codant pour un tARN portant un résidu de thyrosine a subi une mutation (gène suppresseur). L'anticodon normal : AUG, orienté dans le sens 3'----> 5' est muté en AUC. Cet antcodon normal reconnait le codon UAC (Tyr), orienté 5'----->3'. L'anticodon muté va reconnaitre le codon UAG, orienté 5'---->3' et la traduction protéique va se poursuivre. Une mutation ponctuelle est apparue, mais la chaine protéique n'est pas raccourcie. Le tARN suppresseur à Tyr ou tARNTyr/CUA (CUA=orientation 5'---->3') permet l'introduction d'un résidu tyrosine dans la chaine peptidique. Différents tARN suppresseurs ont été décrits chez les eucaryotes supérieurs

http://perso.orange.fr/vincent.masson/bioch/traducte.htm  

Chez les eucaryotes comme chez les procaryotes, la synthèse protéique fait intervenir des facteurs protéiques qui sont essentiels pour le déroulement correct des différentes étapes.

1. Facteurs protéiques au niveau de la phase d'initiation de la traduction.
Des facteurs protéiques d'initiation (appelés « IF » pour « initiation factor »' ont été décrits aussi bien chez les procaryotes que chez les eucaryotes. Chez ces derniers, ils sont appelés « eIF » pour « eukaryotic initiation factors ».
- Chez les procaryotes.
Il existe trois facteurs protéiques principaux d'initiation : IF1, IF2 et IF3. La sous-unité ribosomique 30 S forme d'abord un complexe avec ces trois facteurs. La liaison du GTP à l'IF2 permet au mARN et au tARN initiateur de se joindre au complexe. Le facteur IF3 est ensuite libéré. Le facteur IF2 reconnaît spécifiquement le tARN initiateur. La sous-unité 50 S complète le ribosome. Ceci se traduit par l'hydrolyse du GTP en GDP et en phosphate inorganique (Pi) et à la libération des facteurs IF1 et IF2. Le complexe d'initiation comportant le ribosome 70 S, le mARN, le tARN initiateur associé au codon d'initiation AUG est donc au complet.
- Chez les eucaryotes.
De nombreux facteurs protéiques d'initiation sont nécessaires. Parmi eux, eIF2 forme un complexe avec le GTP et le tARN initiateur. Ce complexe ternaire réagit avec la sous-unité 40 S. Ce complexe se lie à l'extrémité 5' du mARN (ceci nécessite d'autres eIF). Puis elle se déplace le long du mARN jusqu'au codon d'initiation AUG. La sous-unité 60 S complète le ribosome, le facteur eIF2 est libéré lié au GDP. Un recyclage du facteur inactif eIF2 est indispensable pour que ce dernier intervienne dans une nouvelle initiation de la traduction.

2. Facteurs protéiques au niveau de la phase d'élongation de la traduction.
Dans cette phase interviennent des facteurs d'élongation, chez les procaryotes appelés EF (« elongation factors ») et chez les eucaryotes eEF (« eukaryotic elongation factors »). Ces facteurs d'élongation participent aux étapes successives suivantes:
- Le positionnement de l'acide aminé sous forme d'aminoacyl-tARN dans le site A du ribosome.
Une molécule de GTP s'associe au facteur d'élongation (EF-Tu chez les procaryotes ou EF-1 chez les eucaryotes). Le GTP provoque un changement dans la structure spatiale du facteur d'élongation. Le rôle du facteur d'élongation est de fixer l'aminoacyl-tARN dans le site A du ribosome.
Puis, le GTP est hydrolysé en GDP et en phosphate inorganique. Dans ces conditions, le GDP ne se lie plus au facteur d'élongation et ce dernier revient à son état initial. Dès lors, le facteur d'élongation se détache de l'aminoacyl-tARN qui se trouve fixe dans le site A du ribosome.
Il faut noter que le déroulement de ces réactions s'effectue dans l'ordre ci-dessus uniquement si l'aminoacyl-tARN correct est placé dans le site A du ribosome. Il y a donc consommation de 1 molécule de GTP.
- La translocation.
Une deuxième molécule de GTP est utilisée au moment de la translocation. Pour que cette translocation soit effectuée, il faut l'intervention d'un facteur d'élongation différent du facteur d'élongation précédent.

3. Facteurs protéiques au niveau de la phase de terminaison de la traduction.
Comme l'initiation et l'élongation, la phase de terminaison de la traduction fait intervenir des facteurs protéiques dits de terminaison (« releasing factors » RFs chez les procaryotes et eRFs chez les eucaryotes). Les facteurs de terminaison reconnaissent les codons de terminaison chez les eucaryotes et les procaryotes. Chez les eucaryotes, il intervient également du GTP.

http://spiral.univ-lyon1.fr/polycops/BiologieMoleculaire/BiologieMoleculaire-11.html

L'élongation correspond, pour chaque acide aminé à accrocher, à la fixation de cet acide aminé et à la formation d'une liaison peptidique. Elle se déroule en trois étapes:

- Première étape : accrochage d'un aminoacyl-tARN nouveau sur le ribosome.
Un deuxième aminoacyl-tARN (après le formylméthionyl-tARN) se fixe sur le site A de la grande sous-unité. Le codon situé après le codon d'initiateur AUG détermine l'anticodon qui va se fixer, d'où l'aminoacyl-tARN. Le deuxième acide aminé est donc fixé.

- Deuxième étape : formation d'une liaison peptidique.
Il y a tout d'abord rupture de la liaison entre la formyl-méthionine et le premier tARN. Ce dernier est éjecté du ribosome. Puis, il y a formation d'une liaison peptidique entre le groupement -COO- (carboxylique) de l'acide aminé 1 (formylméthionine) et le groupement -NH3+.
L'enzyme qui catalyse la formation de cette liaison peptidique est une peptidyl-transférase. Cette activité enzymatique est portée par la grande sous-unité du ribosome. Finalement à la fin de cette phase, on a un dipeptide (à partir des deux premiers acides aminés) et qui est logé dans le site A de la grande sous-unité. Le site P est alors libre.

- Troisième étape : la translocation.
Dans cette étape, le ribosome se déplace d'un cran sur le mARN dans la direction 5' -> 3'. Ce qui correspond à un déplacement de trois nucléotides (donc d'un codon). Un nouveau codon (codon 3) se trouve en face du site acide aminé.