- Première étape : accrochage d'un aminoacyl-tARN nouveau sur le ribosome.
Un deuxième aminoacyl-tARN (après le formylméthionyl-tARN) se fixe sur le site A de la grande sous-unité. Le codon situé après le codon d'initiateur AUG détermine l'anticodon qui va se fixer, d'où l'aminoacyl-tARN. Le deuxième acide aminé est donc fixé.

- Deuxième étape : formation d'une liaison peptidique.
Il y a tout d'abord rupture de la liaison entre la formyl-méthionine et le premier tARN. Ce dernier est éjecté du ribosome. Puis, il y a formation d'une liaison peptidique entre le groupement -COO- (carboxylique) de l'acide aminé 1 (formylméthionine) et le groupement -NH3+.
L'enzyme qui catalyse la formation de cette liaison peptidique est une peptidyl-transférase. Cette activité enzymatique est portée par la grande sous-unité du ribosome. Finalement à la fin de cette phase, on a un dipeptide (à partir des deux premiers acides aminés) et qui est logé dans le site A de la grande sous-unité. Le site P est alors libre.

- Troisième étape : la translocation.
Dans cette étape, le ribosome se déplace d'un cran sur le mARN dans la direction 5' -> 3'. Ce qui correspond à un déplacement de trois nucléotides (donc d'un codon). Un nouveau codon (codon 3) se trouve en face du site acide aminé.