Des chercheurs du CNRS et du Laboratoire européen de biologie moléculaire à Grenoble ont déterminé la structure d'une enzyme permettant la synthèse d'un ARN à partir de l'ADN. Cette structure apporte des informations nouvelles concernant le déroulement de cette transcription.

La structure tridimensionnelle de l'ARN polymérase III permet de mieux comprendre comment cette enzyme contrôle la transcription de l'ADN en ARN

Les cellules eucaryotes (dotées d'un noyau) possèdent trois types d'ARN principaux : les ARN messagers, qui sont traduits en protéines au niveau des ribosomes (1), les ARN de transfert, qui se lient aux ARN messager lors de la traduction et les ARN ribosomiques (associés à des protéines, ils constituent les ribosomes). A chacun de ces ARN correspond une enzyme, l'ARN polymérase, qui se fixe sur l'ADN et à partir duquel elle synthétise l'ARN.

L'ARN polymérase de type II (associée aux ARN messagers) est bien connue : elle a valu le prix Nobel 2006 au chercheur américain qui l'a étudiée, mais ce n'était pas jusqu'à présent le cas de l'ARN polymérase de type III (associée aux ARN de transfert) que les chercheurs ont étudié chez la levure. Ils ont déterminé sa structure tridimensionnelle par cryo-microscopie électronique: l'échantillon et l'intérieur du microscope sont refroidis à -180 °C afin d'éviter l'évaporation de l'eau contenue dans la structure de l'enzyme et donc de la figer dans son état natif.

Leurs résultats, publiés dans Molecular Cell du 23 mars 2007, montrent l'organisation supra moléculaire de l'ARN polymérase de type III et en particulier la localisation de cinq sous unités supplémentaires impliquées dans les phases initiale et finale de la transcription: elles permettent non seulement de reconnaître l'ADN, mais constituent également une plate-forme de fixation de différents facteurs contrôlant la transcription.

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