Les caveolae sont des micro-domaines invaginés de la membrane plasmique. Elles sont abondantes dans les adipocytes, les cellules endothéliales des capillaires, les pneumocytes de type I et les cellules musculaires. Il a été récemment suggéré que les caveolae jouent un rôle clé dans la transduction des signaux mitogéniques de par leur composition abondante en protéines de signalisation telles que les récepteurs tyrosines kinases et des protéines G hétérotrimériques. Nous avons examiné la présence au niveau des caveolae des protéines G Rho, une classe de protéines jouant des rôles cruciaux dans plusieurs aspects de la prolifération et de la différentiation cellulaire. Les caveolae ont été purifiées de cellules endothéliales en culture par centrifugation sur gradient de sucrose et la présence des protéines Rho a été examinée par "immunobavardage" [=Immunobuvardage (Western, Northern, Southern)]. Une proportion significative des protéines RhoA et Cdc42 co-sédimentent avec la cavéoline, une protéine servant de marqueur des caveolae. Par contre, la protéine RhoB est exclue de ces domaines. Cette association de RhoA et Cdc42 avec les caveolae semble spécifique car d'autres marqueurs de la membrane comme la paxilline, FAK, la moésine et l'ACE sont absents de ces domaines. De plus, l'ajout des protéines RhoA et Cdc42 recombinantes à des lysats cellulaires résulte en la co-précipitation sélective de la cavéoline, suggérant qu'il existe un lien direct entre ces protéines et la cavéoline. Ces données pourraient avoir des répercussions importantes sur la compréhension des rôles joués par les protéines Rho dans la signalisation cellulaire.

http://www.acfas.ca/congres/congres66/S540.htm

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Caveolae. Glycosphingolipids, and other lipids with long, straight acyl chains are depicted in orange, normal lipids in yellow. Caveolin are blue trans-membranous proteins. "Red rubies" represent GPI linked enzymes and receptors. Green spheres are palmitolated, Src-like kinases and the trans-membranous receptors grey and orange represent caveolae associated signalling receptors.

http://www.bms.ed.ac.uk/research/others/smaciver/Cyto-Topics/caveolae.htm

Trafficking of the caveolin-1 containing structures to and from the plasma-membrane to the caveosome. Kinesin and dyneins presumably are responsible for motility of cavicles on microtubules at speeds between 0.3um and 2um/sec

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Caveolae and the caveolae coat proteins, caveolins, are putatively implicated in many cellular processes, including transcytosis of macromolecules, cholesterol transport, and signal transduction. Recent insights into the physiological and pathophysiological roles of these organelles and the caveolins from genetically modified mice suggest that they may be profoundly important for postnatal cardiovascular function, including endothelial barrier function, regulation of nitric oxide synthesis, cholesterol metabolism, and cardiac function.

Regulation of signaling via caveolae microdomains. G-protein-coupled receptors (GPCR), G-proteins ({alpha} and ß{gamma}), and receptor tyrosine kinases can reside in or translocate in and out of caveolae. Caveolin-1, the primary coat protein of caveolae (typically oligomeric in cells, but shown graphically as half hairpin) may directly regulate protein function or indirectly regulate Ras-Stat, extracellular signal-regulated kinases (Erk), and Janus kinases (Jak)-Stat signaling pathways. Lipid-modified proteins such as endothelial nitric oxide synthase (eNOS) and the Src family of kinases can target to caveolae and interact with caveolin-1.

http://circres.ahajournals.org/cgi/content/full/94/11/1408#FIG1