structure biochimique de la protéine p53

La protéine p53 est une phosphoprotéine
de 393 acides aminés de poids moléculaire 53 kDa. On la trouve
en très petite quantité dans les cellules normales, mais
en grande abondance dans les cellules transformées en culture ou
dans les tumeurs humaines.

Les segments indiqués par les flèches
sont très conservés tout au long de l'évolution.
Dans la région amino-terminale, on note le site de
l'activation de la transcription. Il est inhibé soit par la protéine
mdm2 (augmentée dans certains cancers du sein)
ou par la protéine AdE1b, des adénovirus pouvant provoquer
des tumeurs expérimentales (inhibition de la fonction p53). En milieu
de molécule, se trouve le site de liaison spécifique avec
le DNA. Dans la région carboxy-terminale, se trouve le site favorisant
la polymérisation qui est nécessaire à l'activité
de reconnaissance du DNA.

Pour être active, elle doit agir sous forme
de tétramère. Aussi, une simple lésion sur une des
protéines constitutives suffit à supprimer ou diminuer sa
fonction.

http://www.inrp.fr/Acces/biotic/gpe/dossiers/p53/html/pointp53.htm