La transcription de l'ADN requiert une enzyme, l'ARN polymérase, et des facteurs généraux de transcription chargés de diriger l'ARN polymérase vers les gènes à transcrire. L'ARN polymérase III de la levure Saccharomyces cerevisiae possède 16 sous-unités dont 4 sous-unités spécifiques essentielles, C82, C53, C34 et C31 L'étude des relations entre les différentes sous-unités de l'ARN polymérase III a révélé une association entre C31, C34, et C82. Par ailleurs, il a été montré que la sous-unité C34 interagit avec la protéine TFIIIB70 appartenant au facteur d'initiation TFIIIB. Ces résultats suggèrent un rôle du sous-complexe C31, C34 et C82 dans le recrutement de l'ARN polymérase III par le complexe de préinitiation via la liaison de C34 avec TFIIIB70. Dans le but de vérifier cette hypothèse, une mutagénèse systématique de la sous-unité C34 a été réalisée et a permis d'obtenir des mutants affectés dans leur interaction avec la sous-unité TFIIIB70. Deux ARN polymérases III possédant une sous-unité C34 mutée ont été purifiées et testées en transcription in vitro. L'analyse biochimique de ces enzymes a révélé que la sous-unité spécifique C34 jouait un rôle non seulement dans le recrutement de l'enzyme mais également dans la formation du complexe ouvert. Les deux grandes sous-unités des ARN polymérases eucaryotes sont homologues aux sous-unités β' et β de l'enzyme bactérienne. Les régions conservées entre ces protéines ont permis de définir des domaines d'homologie. L'étude biochimique d'une ARN polymérase III altérée dans le domaine conservé f a montré que la mutation provoque un ralentissement du passage des sites de pause et une augmentation de la cinétique de clivage de l'extrémité 3' du transcrit naissant. Il semble donc que le domaine f intervient dans les mécanismes de translocation de l'enzyme et a une action, directe ou indirecte, sur le processus de clivage.
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