cyclines et kinases

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Les Cdk sont des sérine-thréonine kinases, enzymes qui
catalysent la phosphorylation de protéines cibles ( = substrats) jouant
un rôle dans les événements du cycle cellulaire (fragmentation
de l'enveloppe nucléaire, compaction des chromosomes, réplication
de l'ADN ....), ou dans l'avancement du cycle. Leur activité
consiste à transférer le groupement γ-phosphate de l'ATP
sur une sérine ou une thréonine, présentes dans les protéines
cibles, à condition que ces acides aminés soient dans une séquence
d'acides aminés caractéristique (séquence consensus) spécifiquement
reconnue par la kinase (exemple : Ser/Thr-Pro-X-Arg/Lys).

En bref, on peut retenir trois mécanismes fondamentaux qui interviennent
dans la régulation de l'activité des Cdk :

1. Les cyclines se lient aux kinases du cycle pour les rendre
   potentiellement actives. L'activité des
   Cdk est donc contrôlée par un cycle de synthèse/dégradation
   de leur cycline associée, tout au long du cycle cellulaire.
2. L'activité des complexes Cycline / Cdk peut être inhibée
   par la phosphorylation de 2 acides aminés (tyrosine 15 et thréonine
   14) : la phosphorylation de ces acides aminés se fait par les kinases
   WEE-1 et Myt 1. Au contraire, la phosphatase Cdc-25
   les déphosphoryle et ainsi active les complexes ; la phosphorylation
   d'un autre acide aminé (thréonine 161) par la CAK
   est nécessaire pour l'activation des complexes (liaison du substrat).
   
3. L'activité des complexes peut être inhibée à
   tout moment par des protéines inhibitrices, les CKI
   (Cdk
   Inhibitor) (importantes dans le contrôle de G1 et S).

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