2,2,1/ Catalyseurs biologiques
TP enzymologie
hydrolyse amidon par HCl : http://www.didiersvt.com/cd_1s/html/index8.html
hydrolyse amidon par maxilase : http://www.didiersvt.com/cd_1s/html/index8.html
amidon -----------> glucose : réaction très lente.
Accélérée en présence de HCl, encore plus avec maxilase (= amylase)
les noms terminant par « ase » désignent des enzymes et ce qui précède désigne leur substrat (= réactif = molécule sur laquelle l'enzyme agit)
ex : amylase, saccharase, lipase, protéase
Les enzymes sont des catalyseurs biologiques : elles accélèrent la réaction sans être transformées (catalyseur), elles sont produites par les êtres vivants (bio)
TP ExAO catalase
TP pepsine sur ovalbumine
TP peroxydase du raifort (radis noir)
2,2,2/ Double spécificité enzymatique
TP enzymologie
comparaison activités amylase // saccharase
spécificité de substrat
synthèse d'amidon : http://www2.ac-lyon.fr/enseigne/biologie/ress/enzymo/enz_pdt.html
comparaison activités amylase // amidon synth(ét)ase
spécificité d'action, anabolique ou catabolique
Les enzymes présentent une double spécificité d'action et de substrat : un seul type d'action sur un seul type de substrat. Les actions peuvent être ana ou cataboliques (synthèse ou dégradation). Donc le métabolisme d'une cellule dépend de son équipement enzymatique.
2,2,3/ Mode d'action des enzymes
modélisations carboxypeptidase : fichiers Rastop : CPA.PDB et CPA-SUB.PDB (site actif)
forme globale : Ruban -> hélices et feuillets
site actif : Ctrl M -> "restrict within(6.0,gly1)"
voir toute la mol : Ctrl W
avec plugin Chime : http://www.inrp.fr/Acces/Biogeo/model3d/chimdata/scripts/cpa/cadr_cpa.htm
http://www.ac-poitiers.fr/svt/activite/texier/enzyras.htm
http://www.inrp.fr/Acces/Biogeo/model3d/chimdata/scripts/cpa.htm
http://www.ac-orleans-tours.fr/svt/theme4/mol/pcdefault.htm
http://www.ac-corse.fr/SVT/bonnet2.htm
Le mode d'action des enzymes est lié à la structure spatiale de la molécule (protéine) : la double spécificité (d'action et de substrat) repose sur la forme du site actif qui permet la formation du complexe enzyme-substrat et ainsi la catalyse de la réaction. La forme du site actif de l'enzyme dépend de la séquence polypeptidique (en acides aminés) qui la compose.